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オプチマム プロテイン 消化酵素 効果 PeopleImages / E + / GettyImagesすべての酵素は、それらが最もよく働く特定のpH範囲を持っています. 酵素は、アミノ酸と呼ばれる分子からなるタンパク質であり、これらのアミノ酸はpHに敏感な領域を有する. pHスケールは、溶液の酸性または塩基性の程度を定義し、低pHは酸性であり、高pHは塩基性である. ヒトの胃はpH2を有し、胃で働く酵素はそのpHレベルで機能するように適合されている. 頭頂細胞と呼ばれる胃を覆う細胞は塩酸やHClを分泌し、この酸は低pHの胃液を与えます. HClは食物を消化しないが、細菌を殺し、肉の結合組織を破壊し、胃の消化酵素であるペプシンを活性化するのに役立つ. ペプシノーゲンは、胃の酸性環境に接触すると、それ自体を活性化する反応を触媒し、ペプシンと呼ばれる活性酵素となる. ペプシンは、そのアミノ酸の1つにカルボン酸基を使用して、食品中に見出されるタンパク質中の窒素と酸素との間の化学結合を破壊する. ペプシンがpH2で最もよく機能する理由は、酵素の活性部位中のアミノ酸上のカルボン酸基がそのプロトン化状態になければならず、これは水素原子に結合していることを意味する. 低いpHでは、カルボン酸基がプロトン化され、これは、それが分解化学結合の化学反応を触媒することを可能にする. 2より高いpH値では、カルボン酸は脱プロトン化され、したがって化学反応に関与することができない. ペプシンはpH2で最も活性があり、高pHでは活性が低下し、pH6では完全に低下する. ペプシンの場合、カルボン酸基の酵素の触媒基はプロトン化または脱プロトン化され、この状態は化学物質に関与できるかどうかを決定するので、酵素活性はpHに敏感である反応. 胃の消化の後、食物は幽門括約筋を通ってpHがはるかに高い小腸の十二指腸に出る. 次いで、酵素活性部位中のペプシンのカルボン酸上の水素を除去し、酵素を不活性にする.

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ペプシンによって触媒される化学反応は、プロトン化されたカルボン酸の存在に依存するので、酵素の活性は、その酵素のpHに大きく依存する.

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